Издательство СО РАН

Издательство СО РАН

Адрес Издательства СО РАН: Россия, 630090, а/я 187
Новосибирск, Морской пр., 2

soran2.gif

Baner_Nauka_Sibiri.jpg


Яндекс.Метрика

Array
(
    [SESS_AUTH] => Array
        (
            [POLICY] => Array
                (
                    [SESSION_TIMEOUT] => 24
                    [SESSION_IP_MASK] => 0.0.0.0
                    [MAX_STORE_NUM] => 10
                    [STORE_IP_MASK] => 0.0.0.0
                    [STORE_TIMEOUT] => 525600
                    [CHECKWORD_TIMEOUT] => 525600
                    [PASSWORD_LENGTH] => 6
                    [PASSWORD_UPPERCASE] => N
                    [PASSWORD_LOWERCASE] => N
                    [PASSWORD_DIGITS] => N
                    [PASSWORD_PUNCTUATION] => N
                    [LOGIN_ATTEMPTS] => 0
                    [PASSWORD_REQUIREMENTS] => Пароль должен быть не менее 6 символов длиной.
                )

        )

    [SESS_IP] => 3.230.173.188
    [SESS_TIME] => 1718963159
    [BX_SESSION_SIGN] => 9b3eeb12a31176bf2731c6c072271eb6
    [fixed_session_id] => 4aa9527e4a32c7692c300a0bb795c3de
    [UNIQUE_KEY] => fb4b30d3e330a438ca99be3805280d8c
    [BX_LOGIN_NEED_CAPTCHA_LOGIN] => Array
        (
            [LOGIN] => 
            [POLICY_ATTEMPTS] => 0
        )

)

Поиск по журналу

Химия в интересах устойчивого развития

2012 год, номер 3

Кинетика окислительного дезаминирования препаратами моноаминоксидазы

Н. В. Гуреева
Тюменская государственная медицинская академия Минздравсоцразвития России
natalivg@mail.ru
Ключевые слова: серотонин, триптамин, кинетика, дезаминирование, моноаминоксидаза
Страницы: 329-333

Аннотация

Проведена оценка активности фермента моноаминоксидазы при дезаминировании серотонина, триптамина и бензиламина у различных групп животных по величине отношения максимальной скорости реакции дезаминирования wмакс к константе Михаэлиса KМ. Для изученных представителей млекопитающих показатель wмакс/KМ варьирует в пределах 1.0-3.6, для птиц этот диапазон шире и составляет 0.4-5.0, для рыб - 0.3-1.8. Показано, что повышение концентрации субстратов (до 10-2 моль/л) либо температуры (до 42 °С) способствует активированию фермента.