СТРУКТУРА И СВОЙСТВА КОМПЛЕКСОВ α–ХИМОТРИПСИНА С ГИДРОКСИЛСОДЕРЖАЩИМИ ГЕМИНАЛЬНЫМИ ДИКАТИОННЫМИ ПАВ С ВАРЬИРУЕМОЙ ДЛИНОЙ СПЕЙСЕРНОГО ФРАГМЕНТА
Ю.А. Валиуллина1, Е.А. Ермакова1, Д.А. Файзуллин1, А.Б. Миргородская2, Ю.Ф. Зуев1,3
1Казанский институт биохимии и биофизики КазНЦ РАН, 420111 Россия, Казань, ул. Лобачевского, д.2/31
valiullina@mail.knc.ru
2Институт органической и физической химии им. А.Е. Арбузова КазНЦ РАН, Россия, Казань, ул. Акад. Арбузова, 8
3Казанский (Приволжский) федеральный университет, 420000 Россия, Казань, ул. Кремлевская, 18
Ключевые слова: α–химотрипсин, геминальные ПАВ, комплексы, структура, каталитическая активность
Страницы: 375-382
Подраздел: ПРОЦЕССЫ СУПРАМОЛЕКУЛЯРНОЙ АССОЦИАЦИИ С УЧАСТИЕМ БИО- И МАКРОМОЛЕКУЛ
Аннотация
Исследована структура и свойства супрамолекулярных комплексов α–химотрипсина гидроксилсодержащими геминальными алкиламмонийными поверхностно-активными веществами (ГПАВ) — дибромидами α,ω–алканедил–бис–(гидроксиэтилметилцетиламмония) с полиметиленовым спейсером варьируемой длины. Результаты ИК спектрометрических исследований и данные триптофановой флуоресценции показывают, что взаимодействие ГПАВ с α-химотрипсином вызывает различные по интенсивности изменения в структурном состоянии белков. Методом молекулярного докинга охарактеризованы наиболее вероятные комплексы ферментов с ГПАВ. Обнаружена корреляция между активностью α–химотрипсина и длиной спейсерного фрагмента ГПАВ. Установлено, что активность фермента коррелирует с изменением концентрации субстрата в водной фазе мицеллярного раствора ПАВ.
|
