Издательство СО РАН

Издательство СО РАН

Адрес Издательства СО РАН: Россия, 630090, а/я 187
Новосибирск, Морской пр., 2

soran2.gif

Baner_Nauka_Sibiri.jpg


Яндекс.Метрика

Array
(
    [SESS_AUTH] => Array
        (
            [POLICY] => Array
                (
                    [SESSION_TIMEOUT] => 24
                    [SESSION_IP_MASK] => 0.0.0.0
                    [MAX_STORE_NUM] => 10
                    [STORE_IP_MASK] => 0.0.0.0
                    [STORE_TIMEOUT] => 525600
                    [CHECKWORD_TIMEOUT] => 525600
                    [PASSWORD_LENGTH] => 6
                    [PASSWORD_UPPERCASE] => N
                    [PASSWORD_LOWERCASE] => N
                    [PASSWORD_DIGITS] => N
                    [PASSWORD_PUNCTUATION] => N
                    [LOGIN_ATTEMPTS] => 0
                    [PASSWORD_REQUIREMENTS] => Пароль должен быть не менее 6 символов длиной.
                )

        )

    [SESS_IP] => 3.215.177.171
    [SESS_TIME] => 1632198395
    [BX_SESSION_SIGN] => 9b3eeb12a31176bf2731c6c072271eb6
    [fixed_session_id] => 2fd7658b2d65ad7ba11f3caa557c720c
    [SALE_USER_ID] => 0
    [UNIQUE_KEY] => 5ba45569cc85c8b64900353fdecaf6f4
    [BX_LOGIN_NEED_CAPTCHA_LOGIN] => Array
        (
            [LOGIN] => 
            [POLICY_ATTEMPTS] => 0
        )

)

Поиск по журналу

Журнал структурной химии

2011 год, номер 5

КВАНТОВО-ХИМИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ ОБРАЗОВАНИЯ 2-ГИДРОПЕРОКСИ-ЦЕЛЕНТЕРАЗИНА В Са2+-РЕГУЛИРУЕМОМ ФОТОПРОТЕИНЕ ОБЕЛИНЕ

Л. Ю. Антипина1, Ф. Н. Томилин2, Е. С. Высоцкий3, С. Г. Овчинников1
1 Учреждение Российской академии наук Институт физики им. Л.В. Киренского СО РАН Сибирский аэрокосмический университет
2 Учреждение Российской академии наук Институт физики им. Л.В. Киренского СО РАН
3 Учреждение Российской академии наук Институт биофизики СО РАН
antipinalyu@gmail.com
Ключевые слова: целентеразин, 2-гидроперокси-целентеразин, Obelia longissima, Renilla muelleri
Страницы: 900-905

Аннотация

Са2+-регулируемый фотопротеин обелин определяет свечение морского гидроида Obelia longissima. Биолюминесценция инициируется кальцием и возникает вследствие окислительного декарбоксилирования связанного с белком субстрата целентеразина. Люцифераза светящегося морского коралла Renilla muelleri (RM) также использует целентеразин в качестве субстрата. Однако в биолюминесценцию этих животных in vivo вовлечено три белка: люцифераза, зеленый флуоресцентный белок и Са2+-регулируемый целентеразин-связывающий белок (coelenterazine-binding protein (СВР)). Фактически, ″субстратом″ люциферазы RM в биолюминесцентной реакции in vivo является CBP, содержащий одну молекулу прочно связанного целентеразина. Целентеразин становится доступным для реакции с люциферазой и кислорода только после связывания с CBP ионов кальция. В отличие от Са2+-регулируемых фотопротеинов в молекуле CBP не происходит активации кислородом молекулы целентеразина. В работе с помощью квантово-химических методов исследовано поведение субстратов в данных белках. Показано, что целентеразин может образовывать различные таутомерные формы - CLZ(2H) и CLZ(7H). Исследован механизм образования 2-гидроперокси-целентеразина. Согласно полученным данным эти белки используют для реакции различные формы субстратов: в обелине субстрат находится в форме CLZ(2H), из которой и происходит образование гидроперекиси. В RM целентеразин находится в форме CLZ(7H), и поэтому активации кислородом в CBP не происходит.