Издательство СО РАН

Издательство СО РАН

Адрес Издательства СО РАН: Россия, 630090, а/я 187
Новосибирск, Морской пр., 2

soran2.gif

Baner_Nauka_Sibiri.jpg


Яндекс.Метрика

Array
(
    [SESS_AUTH] => Array
        (
            [POLICY] => Array
                (
                    [SESSION_TIMEOUT] => 24
                    [SESSION_IP_MASK] => 0.0.0.0
                    [MAX_STORE_NUM] => 10
                    [STORE_IP_MASK] => 0.0.0.0
                    [STORE_TIMEOUT] => 525600
                    [CHECKWORD_TIMEOUT] => 525600
                    [PASSWORD_LENGTH] => 6
                    [PASSWORD_UPPERCASE] => N
                    [PASSWORD_LOWERCASE] => N
                    [PASSWORD_DIGITS] => N
                    [PASSWORD_PUNCTUATION] => N
                    [LOGIN_ATTEMPTS] => 0
                    [PASSWORD_REQUIREMENTS] => Пароль должен быть не менее 6 символов длиной.
                )

        )

    [SESS_IP] => 34.230.9.187
    [SESS_TIME] => 1642777717
    [BX_SESSION_SIGN] => 9b3eeb12a31176bf2731c6c072271eb6
    [fixed_session_id] => 72b737494c014e740b53e0f59e40ab3b
    [UNIQUE_KEY] => 665d27d48081c8acdb357b6a313fa518
    [BX_LOGIN_NEED_CAPTCHA_LOGIN] => Array
        (
            [LOGIN] => 
            [POLICY_ATTEMPTS] => 0
        )

)

Поиск по журналу

Журнал структурной химии

2009 год, номер 5

ИЗМЕНЕНИЕ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА HMGB1 ПРИ СВЯЗЫВАНИИ С ДНК

Т. Ю. Родионова1, Е. В. Чихиржина2, В. И. Воробьев3, А. М. Поляничко4
1 Санкт-Петербургский государственный университет Институт цитологии РАН
2 Институт цитологии РАН, chikhir@gmail.com
3 Санкт-Петербургский государственный университет Институт цитологии РАН
4 Санкт-Петербургский государственный университет Институт цитологии РАН, polyanichko@gmail.com
Ключевые слова: HMGB1, ДНК, ДНК-белковые взаимодействия, круговой дихроизм
Страницы: 1014-1020

Аннотация

С помощью спектроскопических методов и гель-ретардации исследована стадия некооперативного взаимодействия негистонового хромосомного белка HMGB1 с ДНК. Установлено, что комплексообразование сопровождается компактизацией молекулы ДНК в достаточно широком диапазоне отношений белок/ДНК в комплексе. Методом кругового дихроизма было показано, что при связывании с ДНК изменяется вторичная структура белка HMGB1. Установлено, что изменения в структуре белка происходят в условиях избытка мест связывания белка на ДНК и завершаются при соотношении ~40-50 пар оснований на молекулу белка, при этом степень α-спиральности HMGB1 в комплексе увеличивается на 20 % по сравнению со свободным состоянием. Предполагается, что изменение вторичной структуры HMGB1 при связывании с ДНК лежит в основе механизмов многообразных функций, выполняемых этим белком в клетке.